¡La llegada de las proteínas!

¡Muy buenas tardes, biólogos curiosos!

Espero que os vaya todo genial.

Hoy os traigo aquí abajo mi esquema sobre las proteínas, ha resultado difícil de hacerlo, y os daréis cuenta de que he innovado mi forma de esquematizarlo por que creo que así lo entenderéis mejor, he decidido primer partir de que es un aminoácido, de ahí he sacado el enlace peptídico, lo he desarrollado, y luego he pasado a la parte más compleja, que es explicar la proteína, todas sus funciones, estructuras y propiedades. Espero, como siempre, ¡que os sea muy útil!

Y aquí tenéis también la estructura secundaria de las proteínas:

¿Pensábais que por hoy todo terminaba aquí? Pues no.

¡Hay que aprovechar las entradas al máximo! A continuación os dejo las preguntas sobre las proteínas de esta misión.

1. Con respecto a las proteínas:

a) Enumerar los cuatro niveles de estructura de las proteínas. 

Los cuatro niveles de las proteínas es referido a su estructura, las proteínas pasan por 4 estructuras, a este proceso lo podemos llamar desnaturalización.

Los 4 niveles son:

- Estructura primaria que es una cadena de aminoácidos y es la más sencilla.

- La estructura secundaria, es cuando la secuencia lineal se enrolla formando nuevos enlaces para mantener la estructura (enlaces de puentes de hidrógeno), tiene tres tipos, α-hélice, hélice de colágeno y conformación-β.

- La estructura terciaria que es cuando la estructura secundaria se enrolla mucho más entre sí.

- Por último, la estructura cuaternaria compuesta por protómeros y la más compleja, cuando más enrollada esta.

b) Indicar qué tipos de enlaces intervienen en la estabilización de cada uno de estos niveles estructurales. 

Los enlaces que unen los aminoácidos en la estructura primaria son los peptídicos.

En la estructura secundaria están presentes los enlaces de hidrógeno en la α-hélice, en la conformación-β y en la hélice de colágeno se forman enlaces covalentes y enlaces débiles de puentes de hidrógeno.

En la estructura terciaria podemos encontrar enlaces fuertes de tipo disulfuro que esta compuesto por varias cisteinas, o débiles como los puentes de hidrógeno o los de Van der Waals.

Para terminar, en la estructura cuaternaria los protómeros se unen por enlaces no covalentes o enlaces covalentes de tipo enlace disulfuro, que como ya he remarcado antes estan compuestos por varias cisteinas.

c) Especificar la estructura que caracteriza a las α-queratinas. 

La estructura secundaria de α-hélice es la que caracteriza a las α-queratinas.

d) Describir dos propiedades generales de las proteínas.  -Solubilidad: la solubilidad de las proteínas es determinada por el numero de radicales polares que haya en el aminoácido. En la estructura terciaria podemos observar que en la estructura globular, la proteína es soluble y se estructura con los radicales polares hacia fuera y los apolares hacia dentro. En cambio, en caso de las estructuras filamentosas, la proteína pasa a ser insoluble ya que no tiene suficientes radicales polares.

-Especificidad: Esto permite la existencia de proteínas homólogas que realizan la misma función pero debido a la secuencia de aminoácidos presentan diferencias estructurales. Por eso en individuos de la misma especie se pueden producir rechazos en los trasplantes de órganos. Cada uno crea las proteínas que necesita. En el caso de las estructuras simples con dos dominios, en el dominio la secuencia puede ser distinta pero el centro activo a de ser el mismo (la misma secuencia).

e) Describir dos funciones de las proteínas. Indica ejemplo.

La defensiva consiste en la creación de anticuerpos para proteger a nuestro cuerpo de antígenos, dichos anticuerpos son proteínas, más concretamente inmunoglobulinas.

Las de reserva, es decir, las proteínas son capaces de reservar energía que posteriormente será usada y gastada, como por ejemplo se da en la ovoalbúmina o la caseína.

f) Defina el proceso de desnaturalización. ¿Qué tipo de enlaces no se ven afectados?

La desnaturalización es el proceso inverso a la renaturalización, por el cual las proteínas pierden su estructura secundaria, terciaria o cuaternaria, dependiendo en la que se encuentre, debido a la rotura de los enlaces, de elevadas temperaturas, elevado pH y más razones. Generalmente una vez que se desnaturalizan pasan a una estructura filamentosa, pierden la solubilidad y pasan a tener una función esquelética y transportadora, aunque algunas proteinas pueden recomponer sus enlaces y volver a renaturalizarse.

Los enlaces no peptídicos son los que se ven afectados.

g) ¿Qué significa que un aminoácido es anfótero?

El carácter anfótero de un aminoácido significa que puede actuar como un ácido o como una base para regular el nivel de pH.

Cuando el medio es ácido el aminoácido se comporta como base y el grupo carboxilo acepta protones. Cuando se encuentra en un medio básico se comporta como ácido y el grupo amino desprende protones al medio. 

PREGUNTAS PAU

1.En la siguiente reacción dos monómeros reaccionan para formar un dímero:

a) ¿Qué moléculas son estos monómeros? ¿En qué tipo de macromoléculas se encuentra esta unión?

Ambas moléculas son aminoácidos, aunque la primera se encuentra en un medio ácido mientras que la segunda está en un medio básico. Estas moléculas se unen para formar proteínas.

b) ¿Cómo se denomina el enlace que se forma en estos monómeros? ¿Cuáles son las características de este enlace?

Estos monómeros se unen mediante un enlace peptídico, que se forma entre el ácido de uno de los aminoácidos con el grupo amino del siguiente.

Este enlace es covalente y es más corto que la mayoría de los enlaces que se forman entre carbono y nitrógeno, además, tiene cierto carácter doble, lo que le impide girar libremente. Este enlace está formado por cuatro átomos de carbono, que además se unen a dos átomos de carbono más, que se encuentran en el mismo plano.

Estos dos enlaces nombrados, es decir, los de C-C y C-N, son los únicos que pueden girar, y no de forma totalmente libre.

c) Cita dos ejemplos de esta macromolécula e indica su función

Las macromoléculas formadas por aminoácidos son las proteínas. Existen proteínas globulares y fibrosas. Un ejemplo de proteína globular son los anticuerpos, que tienen función protectora. Las proteínas fibrosas desempeñan, en su mayoría, funciones estructurales, como por ejemplo el colágeno, que se encuentra en los tejidos conectivos.

2. Explica el tipo de interacciones o enlaces que estabilizan la estructura secundaria y terciaria en proteínas.

En la estructura secundaria además de los enlaces que aparecen en la primaria, aparecen nuevos enlaces de hidrógeno que dependiendo de la cantidad de puentes de hidrógeno que posean, de la temperatura en la que se encuentren, de las condiciones de tensión y de los aminoácidos que compongan la cadena.

Se pueden distinguir tres tipos de estructuras: la estructura en α-hélice posee enlaces intracatenarios lo que le da un estructura muy estable de tipo helicoidal; la estructura de la hélice de colágeno es muy similar a la de α-hélice. Sin embargo, esta estructura puede formar el colágeno, que está formado por tres hélices dando lugar a una superhélice que se unen mediante enlaces covalentes y enlaces débiles de tipo enlace de hidrógeno; y la conformación-β en la que se establecen enlaces de hidrógeno intercambiados entre segmentos, antes distantes, que debido al plegamiento quedan próximos.

En la estructura terciaria además de los enlaces que hay en la estructura secundaria y debido a que forman conformaciones globulares poseen enlaces entre los radicales de los aminoácidos que mantienen estables su forma característica, estos enlaces pueden ser de disulfuro (enlace fuerte), de hidrógeno (enlace débil), interacciones iónicas (enlace débil), fuerzas de Van der Walls (enlace débil) e interacciones hidrofóbicas (enlace débil).

3. ¿Qué significa que los aminoácidos son anfóteros? ¿A qué se debe esta característica?

Los aminoácidos son anfóteros porque tienen la capacidad de comportarse como ácido liberando protones o como base aceptando protones en función del pH del medio y eso es a causa de la presencia de un grupo amino y un grupo carboxilo.

4.En relación a la estructura de proteínas:

a)Explica qué es la estructura terciaria y qué tipo de fuerzas o interacciones participan en el mantenimiento de la estructura terciaria. ¿Existe un nivel estructural superior a la estructura terciaria? En caso afirmativo, indica en qué ocasiones se forma.

La estructura terciaria es la disposición que adopta en el espacio la estructura secundaria cuando se pliega sobre sí misma y origina una conformación globular. En ella los radicales apolares se sitúan en el interior y los polares en el exterior. Esta disposición facilita que muchas proteínas globulares sean solubles en agua y en disoluciones salinas.

Los enlaces que intervienen son los puentes de hidrógeno, atracciones electrostáticas entre grupos con carga opuesta, atracciones hidrofóbicas, fuerzas de Van der Waals entre radicales alifáticos o aromáticos de las cadenas laterales y puentes disulfuro entre restos de cisteína.

Existe un nivel superior a la estructura terciaria , que es la estructura cuaternaria. Esta estructura la presentan las proteínas constituidas por dos o más cadenas polipeptídicas con estructura terciaria , idénticas o no, unidas entre sí por enlaces débiles (no covalentes) y en ocasiones por enlaces disulfuro.

b) Al medir la actividad de la enzima hexoquinasa se produjo, accidentalmente, un aumento de la temperatura hasta 80ºC. En esas condiciones no se detectó actividad de la enzima. Explica qué proceso justifica esta observación.

El proceso que justifica esta observación es la desnaturalización de la proteína por el aumento de la temperatura, es decir que la proteína ha perdido su estructura y por lo tanto pierde su función.

Imagen esquema: propia

Imagen estructura secundaria proteínas: pixabay

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